Estudo em alga verde revela evolução de proteína essencial nas células

Estudo com a alga unicelular Chlamydomonas reinhardtii busca entender a origem e a evolução das septinas, proteínas-chave do citoesqueleto celular.
A alga apresenta apenas uma septina (CrSep), oferecendo modelo simples para investigar mecanismos moleculares e a transição entre septinas ancestrais e modernas.
Foram usados métodos biofísicos, computacionais e cristalográficos (inclui modelagem in silico e cristalografia de raios X em síncrotrons) para mapear sete estados estruturais da CrSep.
A CrSep tem um resíduo de arginina que atua como um “dedo de arginina”, acelerando a atividade catalítica e tornando o filamento potencialmente mais dinâmico.
O estudo amplia o entendimento sobre a evolução das septinas e pode apoiar pesquisas em biomedicina e no desenvolvimento de biomateriais inspirados em proteínas.

A pesquisa do Instituto de Física de São Carlos (IFSC) da USP analisou a alga verde de água doce Chlamydomonas reinhardtii para entender a origem e a evolução das septinas, proteínas-chave do funcionamento celular. O estudo propõe que observar uma única septina nessa espécie fornece um modelo evolutivo útil para compreender o citoesqueleto.

As septinas atuam como quarto componente do citoesqueleto, ao lado de actina, microtúbulos e filamentos intermediários. Elas se organizam em filamentos e anéis próximos da membrana plasmática, com funções na difusão de componentes e no recrutamento de proteínas para estruturar a arquitetura celular.

O trabalho destaca o papel das septinas na polaridade celular, no tráfego vesicular e na remodelação da membrana. Também mencionam atuação na defesa contra bactérias invasoras, entre outras funções relevantes para a biologia celular e a biotecnologia.

A espécie estudada é a alga CrSep, uma septina única em C. reinhardtii. Os pesquisadores ressaltam que o organismo modelo facilita a observação de mecanismos moleculares sem a complexidade de múltiplas septinas presentes em outros organismos.

A professora Ana Paula Ulian de Araújo explica que CrSep pode ligar a uma janela evolutiva entre septinas ancestrais e modernas. Segundo ela, o modelo facilita entender como propriedades centrais da família foram preservadas ao longo da evolução.

Estados estruturais

O estudo buscou entender como CrSep gera filamentos homopoliméricos a partir de um único tipo de proteína. Várias técnicas foram usadas, incluindo modelagem por inteligência artificial, biologia molecular e produção proteica.

Na análise física, cromatografia avaliou peso molecular e o estado oligomérico, além da atividade enzimática. A cristalografia de raios X mapeou sete estados estruturais da proteína em aceleradores de partículas.

Ana Paula ressalta que CrSep apresenta características primitivas, distintas das septinas de opistocontes como humanos e fungos. A presença de um “dedo de arginina” acelera a atividade catalítica, sugerindo maior dinâmica na polimerização.

O trabalho aponta que a CrSep talvez forme filamentos mais flexíveis que as septinas humanas, sinalizando uma diferença funcional que pode informar a evolução dessas proteínas na arquitetura celular.

A pesquisa contribui para entender como as septinas evoluíram de proteínas simples para componentes centrais do citoesqueleto. O estudo também destaca a utilização de estruturas incomuns, como a hélice de poliprolina tipo 2, no suporte à autopolimerização de filamentos.

Além do aspecto evolutivo, as septinas estão ligadas a processos celulares variados. Em humanos, alterações em seu funcionamento se associam a câncer e doenças neurológicas, abrindo caminho para futuras estratégias terapêuticas e de biomateriais inspirados na natureza.