Pesquisadores revelam estrutura do receptor do sabor doce e seu impacto na saúde pública

Pesquisadores da Universidade de Columbia, em Nova Iorque, mapearam pela primeira vez a estrutura molecular do receptor do gosto doce. O estudo, publicado na revista Cell, revela como adoçantes artificiais, como sucralose e aspartame, se ligam a esse receptor.

O receptor do gosto doce é formado pelas proteínas TAS1R2 e TAS1R3. A descoberta pode ajudar a desenvolver produtos alimentícios mais saudáveis, como refrigerantes e gomas de mascar. O neurocientista Charles Zuker, que liderou a pesquisa, afirma que “esse único receptor é responsável pela nossa atração insaciável pelo açúcar”.

Os pesquisadores estabilizaram o complexo proteico em sua conformação ativa, permitindo a captura de imagens em alta resolução. Utilizando a técnica de criomicroscopia eletrônica, eles obtiveram imagens do receptor ligado a sucralose e aspartame, que se ligam mais firmemente ao receptor do que o açúcar natural.

As imagens mostraram que a subunidade TAS1R2 possui um bolso que pode ser ocupado por sucralose ou aspartame, embora cada um se ligue de maneira ligeiramente diferente. Isso sugere um mecanismo flexível que permite ao receptor reconhecer uma ampla gama de compostos doces. A subunidade TAS1R3, embora não participe da ligação, desempenha um papel crucial na estabilização do complexo.

Kyle Palmer, farmacologista e cofundador da Opertech Bio, destaca que “isso realmente começa a esclarecer como esse receptor funciona”. A pesquisa abre novas possibilidades para a modulação da percepção do sabor doce, impactando a indústria alimentícia e a saúde pública.